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乙醇脫氫酶簡介

乙醇脫氫酶（Alcohol dehydrogenase，簡稱ADH）的系統名為：乙醇：輔酶I氧化還原酶（alcohol：NAD+ oxidoreductase），大量存在于人和動物肝臟、植物及微生物細胞之中，是一種含鋅金屬酶，具有廣泛的底物特異性。乙醇脫氫酶夠以腺嘌呤二核苷酸(NAD)為輔酶,催化伯醇和醛之間的可逆反應：CH3CH2OH+ NAD+→ CH3CHO +NADH+ H+。在人和哺乳動物體內,乙醇脫氫酶與乙醛脫氫酶(ALDH)構成了乙醇脫氫酶系,參與體內乙醇代謝，是人和動物體內重要的代謝酶。作為生物體內主要短鏈醇代謝的關鍵酶，它在很多生理過程中起著重要作用。它是一種廣泛專一性的含鋅金屬酶。乙醇脫氫酶乙醇氧化體系是在肝臟中代謝酒精的一條主要途徑。乙醇脫氫酶氧化體系包括醇脫氫酶(ADH)和醛脫氫酶(ALDH)。

乙醇脫氫酶演化發現

生物遺傳的許多證據表明，谷胱甘肽甲醛脫氫酶與ADH3一樣，可能是整個乙醇脫氫酶家族的祖先。早在進化時，有效消除內源性和外源性甲醛的方法就很重要，并且這種能力已經通過時間保留在了ADH3中。由于基因的一系列突變，ADH3的重復基因演變為其他的乙醇脫氫酶。據認為，在酵母中發現了將糖類轉化為酒精的的能力，酵母細胞可以通過產生高濃度的酒精，使其他生物體中毒，以有效地消除它們的競爭。由于腐爛的水果可以包含超過4%的乙醇，動物吃水果需要一個系統來代謝外源乙醇。 這可以解釋為什么其他物種比酵母更需要乙醇脫氫酶ADH。

分離出乙醇脫氫酶（ADH）是在1937年，是從釀酒酵母（面包酵母）中純化得到的。Hugo Theorell和他的同事研究了馬肝臟中乙醇脫氫酶催化機理的很多方面。乙醇脫氫酶還是首先測定了氨基酸序列以及蛋白質三維結構的寡聚酶之一。在1960年初，在果蠅屬果蠅中也發現了乙醇脫氫酶。

乙醇脫氫酶性質

乙醇脫氫酶是一個質量為80kDa的二聚體，包括一組同工酶，這些同工酶都能夠將乙醇轉化為乙醛。在哺乳動物中，這是一個涉及輔酶腺嘌呤二核苷酸（NAD+）的氧化還原反應。乙醇脫氫酶負責催化氧化伯醇和二級醇成為醛和酮，另外也可以影響它們的逆反應。但是對于伯醇，這種催化作用并不強，而在二級醇和環醇中催化作用較強。乙醇脫氫酶的zui適作用pH值在7.0-10.0，pH值為8.0時酶活力達到zui大,pH值為7.0時酶活力較為穩定；ADH的zui適作用溫度為37℃，溫度為30-40℃時酶活力較穩定，溫度超過45℃后酶活力急劇下降。

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